ペプチド結合の回転角について

質問

structural biologyに関する初歩的な内容の質問にお答えいただきますようお願い致します。

先日あるproteinのPDBを見ていたところ、Xaa-Pro (Xaaは任意のアミノ酸　いわゆるcis pro）でもないのに、peptide bondのrotation angle ω≒０になっている部分（cis peptide bond）を発見しました。皆様ご承知のように通常のpeptide bondは、ω≒180 でtransです。Xaa-Pro の場合、たまにcisをとる時があります。ごくレアなケースとして、Proを含まないpeptide bondでもcisをとることはあります。
しかし、私がみたproteinでは、わずか１５０残基程度の中に３箇所も含まれていました。cis proでもないpeptide bondのω angleが０に近くなる(cisをとる）割合は全タンパク質の全peptide bondに対しどの程度を占めるのか？１つのタンパク質に複数箇所含まれることがあるのか？conformational energyの観点から見て、複数個のそれらは不利にならないのか？もし、その分のenergyを他の部分のintermolecular (interatomic) interactionで補っているとしたらどのようなものが考えられるか？このようなpeptide bondとintrinsically disordered regionとの関連性はあるか？　これらのことについて（文献と明確な根拠とともに）すべてご回答できる方、ご指導をお願いしたく存じます。

回答No.1

jing0708

すみません、専門家じゃないです（医療系D2）

まず、ぶっちゃけネットで質問するには難解だと思います。貴方がご覧になったタンパクの種類にもよると思いますが、天然変性領域との関連性について議論するならバイオインフォマティクスの専門家に質問したほうが良いと思う。
個人的にはそれを聞いていると、疎水性が少なく極性残基か荷電残基が多い領域なんじゃないだろうかとは思うけれど（要は転写やシグナル伝達に関与する領域）、それなら回答は容易で多くの異なるタンパク質に結合するためにディスオーダーな状態にあるということじゃないかとも思うが、明確な根拠と文献となるとPubmedあたりで検索かけないと出てこないと思う。

なので、しっかり指導教授あたりと議論することを強くおすすめします。

お礼

ご回答いただきありがとうございます。自己解決致しました。投稿前につきタンパクの種類を明かすことができずに申し訳ありません。なんとか、論文として投稿することができました。