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単純には、ヘモグロビンのヘムの２価の鉄原子の第６配位座には、酸素が結合する。 （酸素以外に、一酸化炭素、NO、イソシアニドが配位出来る） 結合は共同的で、はじめの１分子ないし、２分子の結合は弱いが、 結合していくに従って急激に親和性が増加し、結合曲線はＳ字型(シグモイド曲線）になる。 このような共同性はHbのホモトロピックなアロスティック効果と呼ばれ 酸素親和性の調節機構において、 酸素との結合定数を変化させるHb鉄イオンのσ電子状態変化の説明は 下記URLを参考にしてください http://www.materials.sci.osaka-cu.ac.jp/materials2002/Lec_others/hem.html また、上記のHbの鉄イオンのσ電子状態が実際は蛋白質の構造 を変化させて Hｂは酸素結合型（relaxed型（R型））と酸素解離型（tense型（T型））の2つの4次構造をとります。 R型でなぜ酸素親和性が高く、逆にT型で酸素親和性が低くなるのかという、 たんぱく質の構造学的解明は下記URLを参考にしてください。 （結論的には、T型Hbでは、R型に比較して結合位置周辺により大きな構造歪みが蓄積され、 これらの構造歪みがT型Hbの低酸素親和性の原因になっているだろうとの事です。） http://www.spring8.or.jp/ja/news_publications/press_release/2003/030610/#term1 その他、ポルフィリンとしてのHbの説明は下記を参考にしてください。 一般的な解説としては良いと思います。 http://www.dab.hi-ho.ne.jp/y_yasuo/polufirin.html
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三重項酸素分子のヘム鉄に対する配位です。
