酵素（ホスフォターゼ）について教えてください。

質問

この前酵素活性を調べる実験でアルカリホスフォターゼというものを使いました。
ホスフォターゼには他にも種類があるらしいのですが、他にはどんなものがあるのでしょうか??
アルカリホスフォターゼのように全てリン酸モノエステル結合を切る働きをもつのでしょうか??

もう一つ知りたいのですが、酵素活性がｐHや温度に依存するのは酵素がタンパク質だからです・・・よネ？もっと詳しく知りたいのですが、化学系の大学なので生物系の本が少なくてなかなか文献が見つかりません；気になるのでもう少し調べてみたいと思いますがわかる方いらっしゃいましたらヒントでも良いので教えてください。お願いします＞＜

回答No.2

Chicago243 · ベストアンサー

>酵素活性がｐH酵に依存する理由として、タンパク質
>自身の電離状態の影響は関係ないでしょうか??酵素タ
>ンパク質は多くの電離基を持つからpHによっていろん
>な電離状態になるんじゃないかなと思ったんです。

おっしゃるとうりです。特に触媒する部分の電離状態が重要です。たぶん普通の触媒も、電離状態が適切でないといけないと思います。ただいろいろな電離基が集まっていてそれぞれが適切な電離状態でなければいけないので至適pHが狭くなることが多いです。

酵素に関する一般的なはなしはここにまとまっているようです。
http://www.sc.fukuoka-u.ac.jp/~bc1/Biochem/biochem5.htm

あとホスファターゼWEBを検索すると違うページが見つかると思います。

お礼

どうもありがとうございます【☆´∀｀】
ＷＥＢページもとても細かい説明で図もわかりやすく、すごく参考になりました♪♪
レポートも自信を持って考察書けそうです!!
本当にどうもありがとうございましたヽ(*´∀｀)ノ

回答No.1

Chicago243

フォスファターゼは至適 pHによる分類のほかに基質による分類がなされています。たんぱく質の燐酸をはずるもの、そのほか脂質や糖に付加された燐酸を外すものなどがあります。ATPアーゼもあるいみフォスファターゼに分類できます。特にたんぱく質の場合はチロシン残基に付加された燐酸を外すチロシンフォスファターゼとセリンやスレオニンについた燐酸をはずすセリン/スレオニンフォスファターゼに分けることができます。
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A2%E3%83%87%E3%83%8E%E3%82%B7%E3%83%B3%E4%B8%89%E3%83%AA%E3%83%B3%E9%85%B8%E3%83%95%E3%82%A9%E3%82%B9%E3%83%95%E3%82%A1%E3%82%BF%E3%83%BC%E3%82%BC
http://www.cosmobio.co.jp/technical/tech_CBC_20050330/tech_CBC09_20050330.asp

(ウェブ上ではあまり参考になるものが見つけられませんでした。)

>酵素活性がｐHや温度に依存するのは酵素がタンパク
>質だから
pHの依存性はたんぱく質であるからというのは大まかにはyesですが、これはある意味触媒作用を示すために最適なpHがあるということです。この点については化学的な触媒と一緒かもしれません。温度については上げていくとある温度でたんぱく質の変性がおこり、失活しますのでたんぱく質ゆえにといえるでしょう。

お礼

どうもありがとうございました!!!
私もネットでも調べてみたんですけど参考になるページがなかったので困ってたんです(´｀；）
しかも質問に『ホスフォターゼ』って書いてしまいましたがノートを見直してみたら『ホスファターゼ』でした・・・（恥）

どうもありがとうございました★もう少し調べてみますo'ー^o

補足

酵素活性がｐH酵に依存する理由として、タンパク質自身の電離状態の影響は関係ないでしょうか??酵素タンパク質は多くの電離基を持つからpHによっていろんな電離状態になるんじゃないかなと思ったんです。