膜酵素プレセニリンの構造
3 JAN 2013 NATUREより
(1)Moreover,mutations in genes encoding presenilins can cause early-onset Alzheimer’s
disease by altering how the amyloid-β protein is produced from APP cleavage.
さらに、プレセニリンをエンコードしている遺伝子群の変異はAPP分裂から産生されたアミロイドβタンパクの変異によって起きる想起性アルツハイマー疾患を引き起こすことができる。
でいいのでしょうか。
(2)The authors set out to identify a presenilin, or a presenilin-type protein, that could be
overproduced in a bacterial host, purified in its active form and concentrated sufficiently
for crystallization trials.
著者らは微生物宿主中に過剰に産生されているプレセニリン単体もしくはプレセニリン型タンパクを同定することを行い、結晶学試験のために活性状態のものを精製しこれを十分に集めた。
でいいのでしょうか。
(3)TMDsの説明文です
the wateraccessibility of certain residues purportedly
near the active site (the part of the enzyme where the cleavage reaction takes place), and
the interaction with substrate proteins.
特定残渣の撥水性は噂によれば活性部位の付近に存在しそして基質タンパクと相互作用する。
(4)However, the new crystal structure requires some conformational adjustment for the catalytic aspartates to be properly aligned and close enough to interact with each other and to activate water for substrate cleavage.
しかしながら、新しい結晶構造は正確に並ぶために結晶アスパラギン酸のためいくつかの立体構造調整と基質分裂のため活性水へとなるためにほかの分子と相互作用するために十分に近づく必要がある。
とどこでどう切ればいいかわからなくなってしまいました。
(5)In any event, the reported structure is only one stable conformation of a presenilin protease, and future crystal structures that capture other conformations might provide a clearer sense of protease dynamics and substrate interaction.
どんなばあいでも報告された構造はプレセニリンプロテアーゼの立体構造の定常状態の一つであり、そしてほかの立体構造を補足するその先の立体構造がプロテアーゼ動態と基質相互作用を提供するかもしれないものだということである。
clearer sense ofがあいまいになりました。全体的にわかりません。
(6)Such understanding should lead to specific ideas about how disease-causing mutations alter function, and how small molecules might be designed for safe and effective treatment of Alzheimer’s disease.
これらの理解が機能を損ねる疾患原因変異がどのようなものかにおける特異的な概念を導き、そして小分子がアルツハイマー疾患の予防と効果的治療のために用いられるかもしれない。
お礼
ありがとうございます！！ 本当に助かります。 取り急ぎ御礼申し上げますm(_ _)m